วอชิงตัน, 19 ก.พ. (ซินหัว) -- คณะนักวิจัยของสหรัฐฯ จัดทำแผนผังโครงสร้างระดับอะตอมแบบ 3 มิติของไวรัสโคโรนาสายพันธุ์ใหม่ (โควิด-19) ซึ่งเป็นอีกหนึ่งความก้าวหน้าของการพัฒนาวัคซีน แอนติบอดีเพื่อการรักษา และการวินิจฉัยโรค
ผลการศึกษาที่เผยแพร่ผ่านวารสารไซเอนซ์ (Sciencs) เมื่อวันพุธ (19 ก.พ.) ระบุว่านักวิจัยจากมหาวิทยาลัยเท็กซัสแอทออสติน (UT Austin) และสถาบันสุขภาพแห่งชาติสหรัฐฯ ใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนเย็นจัดทำแผนผังโปรตีนของไวรัสโควิด-19
คณะนักวิจัยออกแบบและผลิตตัวอย่างของสไปก์โปรตีน (spike protein) ที่มีความแน่นอน หลังได้รับลำดับพันธุกรรมของไวรัสโควิด-19 จากคณะนักวิจัยของจีน ต่อจากนั้นจึงจัดทำแผนผังโครงสร้างระดับอะตอมแบบ 3 มิติขึ้นมาใหม่
การศึกษาพบว่าไวรัสโควิด-19 มีตัวรับเซลล์เจ้าบ้านที่ไวรัสเข้าไปฝังตัว (host-cell receptor) ชื่อเอซีอี2 (ACE2) เหมือนกับไวรัสก่อโรคซาร์ส (SARS) แต่เอซีอี2 ในไวรัสโควิด-19 มีความสามารถในการจับ (affinity) สูงกว่าเอซีอี2 ในไวรัสก่อโรคซาร์สราว 10-20 เท่า
สิ่งที่ค้นพบอาจอธิบายการแพร่กระจายไวรัสโควิด-19 ระหว่างมนุษย์สู่มนุษย์ แต่เจสัน แมคเลลแลน รองศาสตราจารย์ประจำมหาวิทยาลัยฯ บอกว่ายังไม่ชัดเจนว่าความสามารถในการจับที่สูงขึ้นของไวรัสโควิด-19 มีผลต่อการแพร่กระจายอย่างไร
แมคเลลแลนเสริมว่ายังคงไม่ทราบว่าทำไมไวรัสโควิด-19 มีความสามารถในการจับระดับโมเลกุลที่เหนียวแน่นเช่นนั้น และเขาได้ส่งข้อมูลความสัมพันธ์ระดับอะตอมของสไปก์โปรตีนไปยังห้องปฏิบัติการหลายแห่งที่ส่วนใหญ่ตั้งอยู่ในจีน
คณะนักวิจัยสามารถใช้ข้อมูลดังกล่าวคัดกรองยา เพื่อบ่งชี้โมเลกุลขนาดเล็กที่อาจจับกับสไปก์โปรตีนและขัดขวางการจับนั้น หรือเพื่อออกแบบโมเลกุลหรือแอนติบอดีที่จับกับสไปก์โปรตีนและยับยั้งการจับของไวรัส
ขณะเดียวกันข้อมูลดังกล่าวยังส่งเสริมการวิศวกรรมโปรตีนเพื่อทดลองและสร้างสไปก์โปรตีนรูปแบบต่างๆ ที่มีคุณสมบัติในการจับที่ดีขึ้น อาทิ ระดับการแสดงออกหรือการคงตัวต่อความร้อนที่สูงขึ้น ซึ่งเป็นประโยชน์ต่อการพัฒนาวัคซีน
คณะนักวิจัยได้ทดสอบแอนติบอดีโมโนโคลน (monoclonal antibody) ที่ใช้กับไวรัสก่อโรคซาร์สโดยเฉพาะ แต่ไม่พบการจับกับไวรัสโควิด-19 ที่พอทำการประเมินได้ ซึ่งบ่งชี้ว่าแอนติบอดีเหล่านั้นไม่อาจมีประสิทธิภาพยับยั้งไวรัสโควิด-19
แมคเลลแลนกล่าวว่าอาจมีแอนติบอดีน้อยมากๆ ที่จับได้ทั้งไวรัสก่อโรคซาร์สและไวรัสโควิด-19 อย่างเหนียวแน่น
“พื้นผิวของสไปก์โปรตีนจากไวรัสทั้งสองเหมือนกันราวร้อยละ 75 ดังนั้นขึ้นอยู่กับตำแหน่งที่แอนติบอดีไปจับ … ถ้าแอนติบอดีจับกับตำแหน่งที่มีกรดอะมิโนแตกต่างกันระหว่างไวรัสทั้งสอง ก็จะไม่มีปฏิกิริยาข้ามกัน (cross-reactivity) หรือมีแต่ไม่สมบูรณ์”
